Bài giảng Hóa sinh động vật - Trao đổi protein và acid amin

Nội dung chủ yếu của q/trình sống trong th/giới SV, chiếm vị trí q/trọng nhất trong nc TĐC. Thông qua q/trình này, aa và protein (chất h/cơ mang s/sống được h/thành. Khi nc q/trình này, hiểu được c/chế của q/trình s/trưởng và ph/triển, những ng/nhân rối loạn TĐC → Các k/thức về vấn đề này có ý nghĩa lý luận + th/tiễn.

ppt59 trang | Chia sẻ: thuyduongbt11 | Ngày: 18/06/2022 | Lượt xem: 227 | Lượt tải: 0download
Bạn đang xem trước 20 trang tài liệu Bài giảng Hóa sinh động vật - Trao đổi protein và acid amin, để xem tài liệu hoàn chỉnh bạn click vào nút DOWNLOAD ở trên
8. TRAO ĐỔI PROTEIN VÀ ACID AMIN Nội dung chủ yếu của q/trình sống trong th/giới SV, chiếm vị trí q/trọng nhất trong nc TĐC. Thông qua q/trình này, aa và protein (chất h/cơ mang s/sống được h/thành. Khi nc q/trình này, hiểu được c/chế của q/trình s/trưởng và ph/triển, những ng/nhân rối loạn TĐC → C ác k/thức về vấn đề này có ý nghĩa lý luận + th/tiễn. 8.1. Đặc điểm trao đổi protein ở động vật + Ở động vật, các aa được hấp thu theo một tương quan tỷ lệ nhất định, đồng bộ với nhau + Cơ thể đ/vật không có kh/năng dự trữ aa và protein Cơ thể đv có thể có một trong ba trạng thái thăng bằng nitơ : thăng bằng dương, cân bằng, thăng bằng âm. + Mặc dù có những nét chung, từng aa có sự trao đổi riêng. + STH protein có nét đặc trưng, khác với STH đường và lipid: Các aa được gắn với nhau theo một trình tự nhất định do mã di truyền qui định. 8.2. Tiêu hoá và hấp thu protein 8.2.1. Tiêu hoá  - Protein của TĂ hay của mô bào đều có tính đ/hiệu cao. Các protein của TĂ (ngoại sinh) muốn được hấp thu, các protein của mô bào (nội sinh) muốn đi vào vòng chuyển hoá, trước hết đều phải được ph/giải thành các aa tự do. - Q/t t/hoá protein là q/t th/phân các lk peptide , làm mất tính đ/hiệu của protein. - Các enzyme có tính đ/hiệu, ph/thuộc vào vị trí các lk peptide và bản chất gốc R của aa th/gia lk peptide. Th/phân h/toàn một protein cần nhiều enzyme, các enzyme lần lượt t/động vào nhiều vị trí trên chuỗi polypeptide. - Nơi protein bắt đầu được t/hoá là dạ dày. Dạ dày có pepsin, khi được (các TB chính) tiết ra ở dạng pepsinogen chưa h/đ. Pepsinogen được HCl h/hoá thành pepsin h/đ. Enzyme này h/đ ở pH 1,5-2,5; ph/giải protein thành những peptide nhỏ. Pepsin là 1 endopeptidase (th/phân các lk peptide bên trong chuỗi), tính đ/hiệu thấp, ưu tiên cắt lk peptide của các aa có nhân thơm (Tyr, Phe), đặc biệt khi các aa này tạo lk với COOH của Asp và Glu. - Trong dạ dày g/súc non th/kỳ bú sữa có chymosin (rennin) - 1 endopeptidase, ưu tiên cắt lk giữa Phe và Met trong protein của sữa (casein) tạo paracasein không tan và cắt lk peptide đầu C của glycoprotein.  chymosin làm đông vón sữa. Dịch tuỵ có: - Các endopeptidase: trypsin, chymotrypsin, elastase Exopeptidase: carboxypeptidase. Mỗi enzyme này có tính đặc hiệu khác nhau. Các enzyme trên của tuỵ được t/hợp ở dạng zimogen, rồi được tiết ra theo phương thức xuất bào, được dịch tuỵ v/c tới ruột, ở ruột được chuyển sang dạng h/đ. Enterokinase (enteropeptidase) của TB niêm mạc ruột hoạt hóa trypsinogen thành trypsin và rồi trypsin h/động sẽ h/hoá các zimogen khác, kể cả trypsinogen (các enzyme h/động tự h/hoá dạng không h/động của mình). Trypsin h/động được hình thành nhờ để lộ ra TTHĐ khi trypsinogen bị enterokinase cắt đi một đoạn hexapeptide. Trypsin cắt một số lk peptide trong chymotrypsinogen, c/trúc ph/tử chất này được s/xếp lại làm h/thành nên TTHĐ. - Trypsin h/động ở pH8, th/phân các protein nguyên vẹn hoặc các mảnh peptide từ dạ dày xuống, cắt lk peptide có nhóm carbonyl (-CO-) của Arg và Lys. - Chymotrypsin cắt lk peptide của Tyr- , Trp- , Phe- và Leu-. - Carboxypeptidase cắt lk peptide của aa đầu C. Dịch ruột có: Aminopeptidase (cắt lk của aa đầu N) Dipeptidase (cắt dipeptide thành 2 aa). Cathepsin : Loại protease ph/giải protein của mô bào, có trong lysoxom, ph/giải protein của các mô bào đã chết Tóm lại, nhờ các enzyme: - pepsin (dạ dày), - trypsin, chymotrypsin, carboxypeptidase (tuỵ) - aminopeptidase và dipeptidase (ruột), → nhiều loại protein của TĂ được ph/giải thành các aa, dipeptide và tripeptide. 8.2.2. Hấp thu - Các aa được h/thu ở ruột non. - Qt h/thu các aa cũng là một qt v/c tích cực (nhờ protein vc và tiêu tốn NL). Sự h/thu các aa xảy ra theo cơ chế tương tự như h/thu glucose (được đồng vc vào trong TB niêm mạc ruột cùng ion Na + ). Một số dipeptide (Gly-Trp, Gly-Tyr), tripeptide cũng có thể được vc vào trong TB niêm mạc ruột nhờ những h/thống vc khác nhau. Trong tế bào chúng lại được các dipeptidase và tripeptidase ph/giải thành các aa. - Các aa qua vách ruột, vào tĩnh mạch cửa và được đưa về gan. Một phần được gan s/d và phần lớn vòng t/hoàn chung để ph/phối cho các mô bào. - Nói chung, protein phải được ph/giải tới aa thì mới được hấp thu. Riêng ở đv sơ sinh, trong vòng 48 giờ đầu, ruột có thể h/thu trực tiếp γ-globulin (KT của cơ thể mẹ truyền qua sữa đầu cho con). Trong thực hành, bú sữa đầu là bắt buộc đối với trẻ sơ sinh và gia súc non. Sau tuần đầu, gia súc non mới tự sản sinh được KT. 8.3. Sự ch/hoá tr/gian của các aa Lượng aa thường trực trong cơ thể có từ: - tiêu hoá protein của TĂ (nguồn ngoại sinh, khoảng 1/3) - các protein của cơ thể SV. Sinh vật có khả năng chuyển đổi thậm chí tổng hợp các aa. Nguồn aa nội sinh (từ protein cơ thể và tổng hợp trong cơ thể) chiếm khoảng 2/3 tổng lượng aa trong c/thể. Các aa trên được s/dụng như sau: - Phần lớn các aa được s/dụng làm ng/liệu để x/dựng nên những protein mới của mô bào. - Nhiều aa được s/dụng để t/hợp thành các h/chất chứa q/trọng khác như các purin, pyrimidin, porfirin, nicotinamid, kreatin, - Các aa không được s/dụng (để t/hợp protein hay các ph/tử s/học khác) sẽ không được dự trữ lại như các acid béo (dưới dạng mỡ) hay glucose (dưới dạng glycogen), mà sẽ bị ph/giải cho NL hoặc được dùng làm ng/liệu tạo đường. (Kể cả khi cơ thể bị đói hay bị tiểu đường, các aa dư thừa vẫn bị ph/giải để khai thác NL). Các aa có những quá trình phân giải giống nhau, đồng thời một số aa cũng có những nét phân giải đặc thù. Ba loại phản ứng điển hình trong phân giải aa: - Phản ứng khử nhóm amin - Phản ứng chuyển nhóm amin, và - Phản ứng khử nhóm carboxyl 8.3.1. Phản ứng khử nhóm amin Hai cách thực hiện pứ khử amin phổ biến trong thế giới SV (đv và thvật bậc cao): - Khử amin ôxy hoá do oxidase th/hiện - Khử amin ôxy hoá do dehydrogenase th/hiện Khử amin ôxy hoá do oxidase có nhóm ghép FMN hay FAD thực hiện Oxidase có nhóm ghép FMN dùng cho các aa hàng L và FAD dùng cho các aa hàng D. (Loại oxidase có FAD thường chỉ có ở VSV). Các oxidase này h/động không mạnh lắm, một phần ở gan, một phần ở thận. Ph/ứng khử amin loại này chỉ xảy ra mạnh khi ăn nhiều protein. Tầm quan trọng hay ý/n của loại ph/ứng này không lớn. Enzyme oxidase này sở dĩ được gọi là oxidase vì cặp hydro tách ra không vào chuỗi h/hấp mà được nhường ngay cho ôxy tạo H 2 O 2 (peroxid hydro), rồi H 2 O 2 lại bị catalase phân giải thành nước và ôxy. Khử amin ôxy hoá do dehydrogenase thực hiện: Riêng Glu được khử amin một cách đặc biệt. Glu đóng vai trò rất quan trọng trong trao đổi protein. Phản ứng khử amin của aa này được enzyme glutamate-dehydrogenase có coenzyme là NAD + xúc tác, và có tính thuận nghịch cao: Phản ứng thuận là trường hợp bình thường; điều chú ý: chiều nghịch của pứ (nitơ vô cơ trong amoniac → nitơ h/cơ trong nhóm amin của Glu. Đây là c/chế bón phân đạm ở cây trồng. Glu chiếm vị trí đ/biệt q/trọng trong TĐ đổi protein và aa, giữ vai trò q/định trong việc tạo ra các aa trong th/giới SV (nhờ pứ chuyển amin). Trong cơ thể đ/vật và th/vật, pứ tương tự diễn ra với Ala và Asp (tầm q/trọng, cường độ không lớn như với Glu). 8.3.2. Phản ứng chuyển nhóm amin pứ chính trong trao đổi aa nhóm amin không bị gi/phóng thành NH 3 tự do mà được chuyển từ aa sang một ketoacid. Pứ này có 2 ý nghĩa: Là cơ chế chủ yếu để tạo ra aa mới (c/chế STH aa). Là ph/tiện để thu thập các nhóm amin của các aa trong q/trình ph/giải, không cho ra amoniac tự do để có thể làm nguy hại cho các mô bào. Phản ứng được th/hiện nhờ các transaminase có pyridoxalphosphate (PLP) là d/xuất của vit.B 6 PLP (gắn với enzyme) phản ứng với aa1, tạo ra một kiểm Schiff (có l/kết đôi giữa C và N). Sau khi thay đổi vị trí l/kết đôi, kiềm Schiff bị th/phân giải phóng α-ketoacid 1 và tạo thành pyrydoxamine phosphate. Sau đó pyridoxalmine phosphate tạo kiềm Schiff với α-ketoacid 2. Sau khi sắp xếp lại nối đôi, aa 2 được g/phóng nhờ một p.ứng th/phân và PLP gắn với enzyme được tái tạo lại. Kết quả là nhóm amine từ aa1 được chuyển cho ketoacid 2. Trong cơ thể SV, đặc biệt là ở đv, q/trình chuyển amin được th/hiện rất mạnh bởi GOT và GPT Phản ứng của GOT (Glutamate -Oxaloacetate - Transaminase) hay AST (Aspartate transaminase) Phản ứng của GPT (Glutamate –Pyruvate - Transaminase) hay ALT (Alanine transaminase) 8.3.3. Phản ứng khử nhóm carboxyl Enzyme decarboxylase, nhóm ghép là PLP (d/xuất của vit.B 6 ). Từ mỗi aa → một amin hữu cơ tương ứng. Phân giải các amin hữu cơ SỰ PHÂN GiẢI BỘ KHUNG CARBON CỦA AA 8.4. CHUYỂN HÓA CÁC HỢP CHẤT CHỨA NITƠ Ở LOÀI NHAI LẠI 8.5. Sự bài tiết cặn bã của phân giải protein - NH 3 - Acid hữu cơ 8.5.1. Tổng hợp và bài tiết ure Động vât có vú bài tiết các chất cặn bã của sự phân giải protein chủ yếu dưới dạng ure 8.5.2. Tổng hợp và bài tiết acid uric Chim, bò sát bài tiết acid uric 8.6.1.Vòng luân chuyển nitơ trong tự nhiên 8.6. Sinh tổng hợp acid amin Nguồn gốc nitơ trong mọi cơ thể sống là nitơ phân tử có trong khí quyển. Nitơ ph/ tử trơ về mặt hoá học, phần lớn các SV không sử dụng được. SV nhận nitơ dưới dạng các h/chất như NO 3 - , NH 4 + hay dưới dạng các h/chất ph/tạp hơn như các aa. Các VSV cố định nitơ có kh/năng khử N 2 thành NH 4 + . Rồi NH 4 + lại được các VSV nitrite hoá và nitrate hoá chuyển thành NO 2 - và NO 3 - Các ion NO 3 - là dạng hợp chất chính của nitơ mà th/vật có thể hấp thu được. Trong cơ th/vật NO 3 - lại bị khử thành NH 4 + , rồi từ đây hình thành nên các aa, protein và các hợp chất chứa nitơ khác. Động vật sử dụng protein thực vật và protein động vật khác làm nguồn nitơ. Động vật lại thải NH 4 + và ure (là sản phẩm bài tiết của trao đổi các hợp chất chứa nitơ). Ure lại bị phân giải cho ra NH 4 + , đồng thời trong đất NH 4 + cũng là sản phẩm phân giải xác động thực vật chết. Ở đất, các sản phẩm này lại bị các vi sinh vật nitrit hoá và nitrat hoá ôxy hoá thành NO 2 - và NO 3 - và chất này lại được thực vật hấp thu và sử dụng. 8.6.2. Tổng hợp acid amin Khả năng t/hợp aa không giống nhau ở các sv khác nhau. 1) Thực vật có kh/năng t/hợp tất cả các aa từ các nguồn nitơ như NH 4 + , NO 3 - hay NO 2 - . (loài cây họ đậu, nhờ các vsv cố định nitơ cộng sinh, có thể t/hợp được aa từ N 2 2) Ở vi sinh vật , kh/năng t/hợp aa khác nhau. Phần lớn cần NH 4 + làm nguồn nitơ; một số vsv giống như th/vật, có kh/năng s/dụng NO 3 - , t/hợp được tất cả các aa. Với một số loài, một số aa cũng là EAA. 3) Động vật sử dụng N hữu cơ trong các aa (hình thành trong qt th/phân protein TĂ hay của TB) để t/hợp các aa. Nhiều loại aa không được t/hợp ở ĐV; ĐV nhận các aa này qua TĂ. Đây là các EAA. Các EAA ở người trưởng thành: Aa mạch nhánh: Val, Leu, Ile Aa mạch vòng: Phe, Trp Aa tiếp theo: Thr, Met và Lys. (Người trưởng thành t/hợp được His và Arg, nhưng hai acid amin này lại không thay thế được ở trẻ con) Cys và Tyr là hai NEAA trong điều kiện đủ các EAA –ng/liệu để t/hợp nên chúng, tương ứng là Met và Phe. Các con đường tổng hợp từng aa rất khác nhau. Sự tổng hợp các aa có những nét chung: - Bộ khung carbon của aa bắt nguồn từ các sptg của q/trình đường phân, vòng pentosephosphate hay vòng Krebs. - Sự t/hợp một số aa bắt nguồn từ những tiền chất chung và qua nhiều SPTG giống nhau. - Nhìn chung có 6 con đường STH các acid amin: 8.7. Sinh tổng hợp protein - Cùng với AN, protein là chất liệu cơ bản của sự sống. STH protein là vấn đề c/bản của s/học ph/tử. Vai trò s/học của protein vô cùng q/trọng và ph/phú. C/năng hàng đầu của protein là x/tác cho các p.ứ. h/sinh trong cơ thể sống. Protein còn th/gia vào c/trúc của TB. - Mỗi ph/tử protein có th/phần, tỷ lệ và tr/tự sắp xếp của các aa khác nhau → protein của các loài khác nhau, các loại protein ở trong cùng một cơ thể cũng có những t/chất và ch/năng khác nhau, không thể th/thế cho nhau được. Đó là tính đặc hiệu của protein. - Bằng cách nào cơ thể sống đã « xâu » lại trong các chuỗi polipeptide chứa hàng trăm aa theo một trật tự đã cho mà không hề sai sót? Bằng cách nào mà một dãy liên tục các nucleotit trong AN lại được ph/ánh chính xác trong một chuỗi liên lục các aa trong protein? - ADN nằm trong NST; qt STH protein lại xảy ra ở tế bào chất. Nếu thông tin mã hoá trong ADN dùng để chỉ huy việc STH protein ở riboxôm thì thông tin đó phải được chuyển từ nhân đến riboxôm nhờ một chất chuyền trung gian. - Thông tin d/truyền chứa trong ADN được s/chép lại trong mARN. Chính mARN là chất chuyển tr/gian đã chỉ huy gắn các aa theo một trật tự nhất định (sự dịch mã). Từ ADN đến protein có hai quá trình nối tiếp : Crick: « luận thuyết trung tâm » của sinh học phân tử, 1958. - Th/tin được giữ trong AN (ADN hoặc trong một số virus là ARN) có thể truyền theo hướng AN → protein, nhưng không được truyền ngược lại từ protein đến AN. Nội dung chủ yếu của luận thuyết này: - Th/tin được sao trong mARN chỉ có thể dùng để dịch ra protein mà không thể quay trở lại dùng để t/hợp gen được. (Đến nay đã khám phá ra qt sao mã ngược ở virus: TN cho th ấy: khi xâm nhập vào TB, gen của virus gồm 1 chuỗi ARN được dùng làm khuôn để t/hợp ADN hai chuỗi hoặc tái tạo lại ARN bằng chính ng/liệu và các enzyme của TB chủ. Mặc dù sp của sự sao chép ngược, cũng như tái tạo ARN của virus không được TB chủ sử dụng Chứng tỏ: nếu có những enzyme thích hợp, hoàn toàn có thể truyền hoặc tái tạo lại thông tin giữa các dạng AN khác nhau và giống nhau Do những phát hiện mới trên, năm 1970 luận thuyết trung tâm của Crick đã được bổ sung thêm: Theo luận thyết trung tâm của s/học ph/tử, th/tin của gen chứa trong AN có thể truyền cho hàng loạt thế hệ. Phổ biến cho hàng loạt tế bào, thông tin được truyền theo hướng: ADN → ADN; ADN → ARN → protein. Khả năng ARN → ARN; ARN → ADN chỉ đặc trưng cho gen của virus (xảy ra trong đ/kiện đ/biệt khi TB nhiễm virus). Th/tin DT được lưu giữ và truyền lại cho th/hệ sau theo cơ chế tái tạo ADN. Theo q/điểm h/đại, qt STH protein t/hiện ở các TB SV dựa theo khuôn mẫu di truyền được định trong AN. Thứ tự các codon trong chuỗi polynucleotid q/định trình tự các aa trong chuỗi polypeptid Khi nc qt này, người ta phân ra 2 bước : - Sao chép mã di truyền - Phiên dịch mã di truyền 8.6.1. Sao chép mã di truyền (tổng hợp mARN) - Sao chép mã dt: qt tạo mARN làm khuôn mẫu cho sự t/hợp chuỗi polypeptide. - Ở VSV, qt này tiến hành trực tiếp trên ADN, nhờ h/thống enzyme ARN-polymerase. mARN hình thành đến đâu được dùng làm khuôn mẫu ngay để t/hợp protein đến đó. Do đó, VSV có q/t sinh trưởng, phát triển nhanh chóng. - Ở sinh vật cấp cao, TB có nhân, qt sao chép th/hiện trong nhân TB và thường tạo ra dạng mARN chưa hoàn chỉnh (gọi là pro-mARN). Sau đó ph/tử pro-ARN phải trải qua q/trình hoàn thiện (splicing): những phần không mang thông tin (intron) bị loại bỏ, những đoạn mang mã (exon) được lắp ghép lại để tạo thành ph/tử mARN hoàn chỉnh. (Xem ph ần acid Nucleic) - Một trong những thành tựu rực rỡ nhất cúa SHPT: phát hiện ra mã di truyền, ghi dưới dạng bộ ba nucleotide. - Mã di truyền là chung cho toàn bộ sinh giới. base thứ nhất (đầu 5’) base thứ hai base thứ ba (đầu 3’) U C A G U UUU Phe UCU Ser UAU Tyr UGU Cys U UUC Phe UCC Ser UAC Tyr UGC Cys C UUA Leu UCA Ser UAA Stop UGA Stop A UUG Leu UCG Ser UAG Stop UGG Trp G C CUU Leu CCU Pro CAU His CGU Arg U CUC Leu CCC Pro CAC His CGC Arg C CUA Leu CCA Pro CAA Gln CGA Arg A CUG Leu CCG Pro CAG Gln CGG Arg G A AUU Ile ACU Thr AAU Asn AGU Ser U AUC Ile ACC Thr AAC Asn AGC Ser C AUA Ile ACA Thr AAA Lys AGA Arg A AUG Met* ACG Thr AAG Lys AGG Arg G G GUU Val GCU Ala GAU Asp GGU Gly U GUC Val GCC Ala GAC Asp GGC Gly C GUA Val GCA Ala GAA Glu GGA Gly A GUG Val GCG Ala GAG Glu GGG Gly G 8.6.2. Phiên dịch mã di truyền ở E. coli Quá trình có 4 giai đoạn: - Hoạt hoá acid amin - Tạo phức hợp mở đầu - Kéo dài chuỗi peptide - Kết thúc Giai đoạn hoạt hoá aa: - enzyme aminoacyl-tRNA-synthetase Bước 1: Tạo h/chất tr/gian aminoacyladenylate. Trong pứ này, nhóm carboxyl của aa tạo l/kết anhydrid với 5’ phosphate của AMP, g/phóng PPi, hợp chất vẫn gắn với TTHĐ của enzyme. Aminoacid + ATP → aminoacyl-AMP + PPi - C ó hai bước: Bước 2: Tạo aminoacyl-tARN. Trong pứ này, nhóm aminoacyl được chuyển sang tARN tương ứng. Aminoacyl-AMP + tRNA → aminoacyl-tRNA + AMP Enzyme x/tác cho g/đoạn h/hoá aa, tạo aminoaxyl-tARN, đặc hiệu cho từng aa. Mỗi aminoacyl-tARN-synthetase đều nhận ra aa của mình và tARN của aa ấy. Mỗi aa trước khi đi vào chuỗi polypeptide đều phải được h/hoá (gắn với tARN tương ứng). Giai đoạn tạo phức hợp mở đầu: Khi chưa hđ (chưa xảy ra qt phiên dịch mã), hai tiểu phần 30S và 50S của riboxôm 70S (ở E. coli) tách rời nhau. G/đoạn tạo ph/hợp mở đầu có các thành viên th/gia: tiểu phần 30S, các yếu tố mở đầu IF (bản chất protein) như IF3, IF2 và IF1, mARN và aa mở đầu đã được hoạt hoá. Ở E. coli, aa mở đầu là f.Met (metionin được formyl hoá) ở SV bậc cao (tế bào Eukaryote), Met không bị formyl hoá. - Khi IF3 gắn với tiểu phần 30S, cấu trúc tiểu phần này thay đổi, làm cho mARN có thể gắn vào được. - IF2 là protein gắn với GTP (là một loại protein G), có hoạt tính của GTP-ase, có nhiệm vụ gắn aa mở đầu đã được h/ hoá và đưa vào tiểu phần 30S. Khi GTP bị thuỷ phân, NLphân giải GTP làm cho tiểu phần 30 th/đổi cấu hình, do đó 50S có thể gắn vào. Giai đoạn kéo dài chuỗi peptide có ba bước: - Định vị aa 2 -tRNA ở khu A - Tạo liên kết peptide - Chuyển vị Aa thứ hai (tiếp theo) đi vào ribosome nhờ yếu tố kéo dài EF.Tu (một protein không bền với nhiệt -temperature unstable), gắn với GTP. Sau khi aa thứ hai được định vị ở khu A, NL th/phân GTP làm EF.Tu-GDP bị đẩy ra ngoài. EF.Ts là yếu tố kéo dài bền với nhiệt (temperature stable) có v/trò xúc tiến việc tái tạo lại EF.Tu-GTP. Sau khi aa 2 -tARN (sau này là một aa-tARN tiếp theo nào đó) định vị ở khu A, liên kết peptide được hình thành nhờ enzyme peptidyltransferase. fMet (sau này là một peptidyl) được chuyển sang khu A, góp nhóm COOH để kếp hợp với nhóm NH 2 của aa vào sau tạo liên kết peptid. Sự chuyển vị có yếu tố EF.G th/gia (cũnng là một protein gắn GTP). Khi EF.G-GTP đi vào mARN sẽ được chuyển dịch sao cho x/hiện một codon mới ở khu A : Khi GTP bị th/phân sẽ c/cấp NL cho ribosome t/đổi cấu hình, peptidyl-tRNA bị chuyển từ khu A sang khu P. Khu A được gi/phóng để aa-tRNA tiếp theo đi vào. tRNA Met (hay tRNA của aa vào trước) bị đẩy ra ngoài. Sau khi EF.G tách ra, ribosome sẵn sàng nhận aa 3 -tRNA (hay aa-tRNA tiếp theo). - Khi x/hiện một trong các codon UAA, UAG hay UGA ở khu A thì qt STH protein sẽ dừng. Các yếu tố kết thúc RF1 và RF2 nhận biết các mã kết thúc trên mRNA (RF1 nhận ra UAA và UAG, RF2 nhận ra UAA và UGA). - Enzyme peptidyl-transferase với vai trò tạm thời của một esterase sẽ thuỷ phân liên kết giữa chuỗi peptide và tRNA ở khu P. - Chuỗi peptide gi/phóng khỏi ribosome; tRNA và mRNA được tách ra. - Ribosome lại phân li thành hai tiểu phần tách rời nhau. Giai đoạn kết thúc :
Tài liệu liên quan