Đề tài Ứng dụng của protein concentrate và protein isolate trong công nghệ chế biến thịt và các sản phẩm từ thịt

Đại Học Quốc Gia Thành Phố Hồ Chí Minh Trường Đại Học Bách Khoa Khoa Kỹ Thuật Hóa Học BM CNCB Thịt và Thủy Sản ********* GVHD : ThS. Nguyễn Thị Hiền SVTH : HC06TP Tháng 06/2011 Chương 1 : TỔNG QUAN VỀ PROTEIN ISOLATE và CONCENTRATE 1.1 Định nghĩa 1.2 Soy protein và whey protein 1.3 Tính chất chức năng 1.1 Định nghĩa Protein concentrate (PC): được sản xuất từ nguồn nguyên liệu giàu protein, đã loại đi phần lớn các tạp chất phi protein và sản phẩm thông thường chứa tối thiểu từ 65% protein trở lên (tính trên hàm lượng chất khô). Protein isolate (PI): là sản phẩm protein đã qua tinh chế. PI cũng được sản xuất từ nguồn nguyên liệu giàu protein, nhưng đã được loại đi gần như toàn bộ các tạp chất phi protein, sản phẩm chứa tối thiểu từ 90% protein trở lên. 1.2 Soy protein và whey protein Nhìn chung, tất cả các nguyên liệu giàu protein đều có thể dúng để sản xuất PI và PC. Tuy nhiên, khi đứng dưới góc độ giá trị dinh dưỡng và kinh tế thì hai nguồn nguyên liệu tốt nhất là : whey protein (protein huyết thanh sữa) và soy protein (protein đậu nành). Do đó, trên thị trường các loại PI và PC này thường chiếm ưu thế. Đi vào cụ thể từng chế phẩm, mỗi loại chế phẩm lại có một định nghĩa riêng, và có đôi chỗ không thống nhất giữa các nguồn nguyên liệu khác nhau : Soy protein Đối với soy protein concentrate (SPC), theo định nghĩa của Association of American Feed Control Officals, Inc. (AAFOC) thì SFC được sản xuất từ hạt đậu nành đã bóc vỏ, tách gần hết dầu và các cấu tử tan trong nước phi protein, và phải chứa tối thiểu 65% protein (N×6.25) trên hàm lượng chất khô. Hình 1 : Soy protein concentrate Soy protein isolate (SPI): là chế phẩm soy protein tinh luyện có chất lượng cao nhất trên thị trường. SPI được sản xuất từ hạt đậu nành đã tách vỏ và dầu bằng cách loại bỏ gần như hoàn toàn các thành phần phi protein. Chúng có chứa tối thiểu 90% protein (N×6.25) tính trên hàm lượng chất khô. Hình 2 : Soy protein isolate Bảng 1: Thành phần của các chế phẩm Soy protein (Nguồn: Ioseph G. Endres, Soy protein products: Characteristics, Nutritional Aspects, and Utilization, The Endres Group., Inc, Fort Wayne, Indiana, 2001) Thành phần Concentrate Isolate % nguyên liệu % chất khô % nguyên liệu % chất khô Protein 62-69 65-72 86-87 90-92 Chất béo 0.5-1.0 0.5-1.0 0.5-1.0 0.5-1.0 Xơ hòa tan 2-5 2.1-5.9 <0.2 <0.2 Xơ không tan 13-18 13.5-20.2 <0.2 <0.2 Tro 3.8-6.2 4.0-6.5 3.8-4.8 4.0-5.0 Độ ẩm 4-6 0 4-6 0 Carbohydrate 19-21 20-22 3-4 3-4 Whey protein Whey protein là hỗn hợp protein bậc 4 được phân lập từ nước whey, sản phẩm phụ của quy trình sản xuất phô mai. Các thành phần tiêu biểu của whey protein là beta-lactoglobulin (~ 65%), alpha-lactalbumin (~ 25%) và serum albumin (~ 8%). Đối với whey protein concentrate (WPC), sản phẩm lại được cho phép có khoảng nồng độ protein dao động khá rộng từ 25% - 89% tổng khối lượng chất khô. Nó có chứa lactose, chất béo và một vài loại khoáng. Các dạng sản phẩm WPC có trên thị trường như: WPC34, WPC50, WPC60, WPC75, WPC80, trong đó hai chữ số cuối dùng để biểu thị giá trị nồng độ protein. Hình 3 :Whey protein concentrate Whey protein isolate (WPI) là sản phẩm whey protein tinh khiết nhất, có chứa từ 90-95% protein, nó chứa rất ít chất béo hay đường lactose. Hình 4 :Whey protein isolate 1.3 Tính chất chức năng (tính năng công nghệ) Trong quá trình sản xuất PC và PI, điều quan trọng nhất là không làm giảm đi các tính chất chức năng của protein trong nguyên liệu ban đầu. Do đó các phương pháp sản xuất cũng như các thông số quá trình cần được chọn lọc và kiểm soát nghiêm ngặt nhằm hạn chế tối đa việc làm biến tính protein. Nhiều nghiên cứu đã hướng đến việc ứng dụng kĩ thuật mới, hiện đại, điều kiện vận hành ôn hòa để thu được sản phẩm chất lượng cao. Với những tính chất chức năng quan trọng, PC và PI ngày càng được sử dụng rộng rãi trong công nghiệp thực phẩm, thể hiện những tính năng công nghệ như : Khả năng hòa tan trong nước và giữ nước Khả năng hòa tan là điều kiện hàng đầu đối với một protein để đóng vai trò là thành phần chức năng trong thực phẩm. Tính tan tốt của PC và PI được sử dụng để bổ sung vào các loại thức uống giàu năng lượng cũng như một số thực phẩm dạng lỏng. Bên cạnh tính tan, PC và PI có khả năng liên kết với nước và giữ nước. Hàm lượng protein cao trong PC và PI cũng đồng nghĩa với khả năng liên kết và giữ nước cao (do chứa nhiều nhóm carboxyl và amino ái nước), chúng được sử dụng như là các tác nhân giữ nước, ổn định cấu trúc, ngăn chảy dịch và góp phần làm tăng khối lượng, tăng giá trị kinh tế trong các sản phẩm thịt (xúc xích, jambon, giò lụa ...), bánh mì, bánh nướng ... Cơ chế của mối tương tác Protein-Nước Đặc tính của mối tương tác protein-nước và protein-protein sẽ xác định chức năng của protein trong thực phẩm ở các dạng như: gel, chất kết tủa, hay hệ phân tán keo. Để tiên đoán sự liên kết của nước với protein, các nhà nghiên cứu đã cố gắng xác định số lượng các phân tử nước liên kết với một phân tử protein. Sự liên kết này phụ thuộc vào thành phần và cấu tạo của phân tử protein. Nước tương tác với protein theo một số cách, và một lượng nước đáng kể liên kết với protein được giữ lại qua các liên kết hydro. Liên kết giữa nước và protein có liên quan đến các nhóm ái nước có cực như nhóm imino, nhóm amino, carboxyl, hydroxyl, carbonyl, và nhóm sulfhydryl. Khả năng giữ ẩm của protein phụ thuộc vào loại và số lượng của các nhóm có cực trong chuỗi polypeptide protein. Sự liên kết của nước phụ thuộc vào tính chất lưỡng cực của nước. Protein có chứa nhiều amino acid tích điện sẽ có khuynh hướng liên kết với một lượng lớn nước. Sự liên kết của nước với các loại protein có thể được dự đoán từ thành phần amino acid của chúng. Những chuỗi protein cấu thành bởi các amino acid không có cực như alanine và valine liên kết với một phân tử nước. Trong khi đó, các chuỗi có cực liên kết với 2 hay 3 phân tử nước, và các chuỗi ion hóa (aspartic acid, glutamic acid và lysine) liên kết với 47 phân tử nước/phân tử amino acid. Amino acid được phân loại dựa vào khả năng liên kết với các phân tử nước Các amino acid có cực với khả năng liên kết cao nhất Các amino acid không ion hóa, khả năng kiến kết trung bình Các nhóm kị nước, ít hoặc không liên kết với nước. Các yếu tố ảnh hưởng đến sự liên kết nước của protein Sự liên kết nước của protein ảnh hưởng bởi nồng độ protein, pH, lực ion, nhiệt độ, sự có mặt của các thành phần khác có trong thực phẩm như polysaccharide ưa nước, chất béo và muối, tốc độ và thời gian xử lý nhiệt, điều kiện bảo quản. Nồng độ protein Sự hấp phụ nước có thể được quy cho thành phần protein của sản phẩm và độ nhớt, gia tăng theo hàm mũ khi nồng độ protein tăng lên. Sự hấp phụ nước của protein gia tăng khi nồng độ protein tăng. Lượng nước được protein giữ lại phụ thuộc vào thành phần amino acid, đặc biệt là số lượng các nhóm có cực lộ ra cho các liên kết với nước, cấu trúc của protein, tính không ưa nước của bề mặt và lịch sử quá trình sản xuất. Các điều kiện chế biến thực phẩm thúc đẩy sự tương tác của protein với các thành phần khác của thực phẩm như lipid, carbohydrate và nước. Protein động vật có khả năng giữ nước cao hơn so với các protein thực vật, bởi chúng có chứa một lượng lớn nitơ amin hơn. pH Sự giữ nước bị ảnh hưởng lớn bởi pH, thấp nhất trong vùng đẳng điện tại đó protein không tích điện và tương tác protein-protein là lớn nhất. Thay đổi pH của dung dịch protein gây ra sự thay đổi các nhóm tích điện trên phân tử protein, tác động đến cấu trúc của nó. Do đó, với sự gia tăng tính phân cực của protein, lượng nước liên kết cũng tăng lên. Thay đổi pH ảnh hưởng đến sự ion hóa của các nhóm amino acid. Lực ion Đặc điểm trương nở của SI, Na caseinate và WPC là hoàn toàn khác nhau. Lực ion có ảnh hưởng lớn đến khả năng trương nở của protein. Bổ sung muối ảnh hưởng đến khả năng giữ nước của protein bởi vì chúng có ảnh hưởng đến các mối tương tác tĩnh điện. Với nồng độ dung dịch muối lớn hơn 2.0M sẽ làm giảm nước liên kết vì ion sẽ cạnh tranh với các nhóm protein để liên kết với nước. Ở nồng độ dung dịch NaCl cao, quá trình dehydrate hóa protein sẽ xuất hiện do sự cạnh tranh liên kết với nước của chất tan và protein. Kết quả của sự khử lớp vỏ kép có tích điện xung quanh các phân tử protein là làm biến đổi cấu trúc của protein, giảm sự hydrat hóa và gây hiện tượng kết tủa. Nhiệt độ Nhiệt độ có ảnh hưởng đến sự hydrate hóa protein và khả năng giữ nước của nó trong suốt quá trình sản xuất thực phẩm. Khả năng giữ nước của protein thường giảm sút khi tăng nhiệt độ. Các phụ gia protein sản xuất cho mục đích thương mại khó tránh khỏi quá trình sử dụng nhiệt và biến tính. Do đó, sự ảnh hưởng của nhiệt độ lên khả năng giữ nước của protein sẽ bị tác động bởi điều kiện của quá trình xử lý và nguồn gốc sản phẩm. Các chuỗi polypeptide lộ ra ngoài phụ thuộc vào sự biến tính và sự chuyển tiếp từ cấu trúc hình cầu sang các cấu trúc xoắn ngẫu nhiên của protein, kết quả làm giảm các nhóm amino acid có thể liên kết với nước. Khả năng tạo độ nhớt Khi protein hòa tan vào dung dịch, mỗi loại dung dịch của những protein khác nhau có độ nhớt khác nhau. Hệ số độ nhớt của phần lớn các hệ chất lỏng protein tăng theo lũy thừa cũng với sự tăng nồng độ protein do tăng các phản ứng giữa protein-protein. Do đó việc bổ sung các chế phẩm giàu protein như PC hay PI sẽ làm tăng độ nhớt, độ sệt và có ý nghĩa quan trọng đối với các thực phẩm lỏng như đồ uống, canh súp, nước sốt và kem. Khả năng tạo gel  Khả năng tạo gel là một tính chất rất quan trọng của nhiều hệ thống protein, đóng vai trò chủ yếu trong việc tạo cấu trúc cho một số sản phẩm thực phẩm như giò lụa, xúc xích, ... Khả năng tạo gel của protein chẳng những được sử dụng để tạo độ cứng, độ đàn hồi cho sản phẩm mà còn để cải thiện khả năng hấp thụ nước, tạo độ đặc, tạo lực liên kết giữa các tiểu phần cũng như làm bền các hệ nhũ tương và bọt. Quá trình tạo gel phụ thuộc vào sự hình thành mạng lưới protein bậc 3, kết quả của tương tác protein-protein và protein-dung môi (nước). Cả hai phân đoạn 7S và 11S đều cực kỳ phức tạp, bao gồm nhiều phân đoạn nhỏ có thể dễ dàng kết hợp cũng như phân rã phụ thuộc vào những kiều kiện khác nhau về pH, lực ion, và nhiệt độ xử lý. Nhiệt độ biến tính của 7S thấp hơn 11S. Gel tạo thành do biến tính nhiệt protein bao gồm 2 bước. Bước thứ nhất protein bị mất cấu trúc bậc 2 và 3 bất thuận nghịch. Sự tạo thành gel thật sự xuất hiện khi làm lạnh dung dịch protein phụ thuộc vào sự kết dính các tiểu phân đoạn protein mà từ đó tạo thành cấu trúc 3 chiều. Quá trình này bao gồm cả tương tác giữa các chuỗi protein với dung môi cũng như là giữa các chuỗi protein với nhau. Mạng lưới không gian được hình thành qua liên kết hydro, liên kết kỵ nước, tương tác tĩnh điện, và liên kết disulphide. (Nguồn : Network formation and viscoelastic properties of commercial soy protein dispersions: effect of heat treatment, pH and calcium ions) Protein 11S khác 7S ở chỗ nó tạo thành gel cứng hơn và nhạy cảm hơn với tác nhân làm mềm gel là acid phytic do chúng có chứa nhiều liên kết S-S. Protein 11S đông tụ nhanh hơn và hình thành được các khối đông lớn hơn. Gel 11S có khả năng giữ nước cao hơn gel 7S, sức căng lớn hơn, cứng hơn và nở ra nhiều hơn dưới tác dụng của nhiệt độ. Cũng tương tự như thế, màng film 11S có độ đàn hồi và sức căng lớn hơn. Tính chất chức năng của protein có thể được điều chỉnh nhờ tác động đồng thời nhiều tác nhân như pH và các phụ gia. (Nguồn : Differences in functional properties of 7S and 11S soybean proteins) Khả năng tạo gel của globulin 7S và 11S bị ảnh hưởng bởi các nhân tố như thành phần các phân đoạn, khả năng bị tác động cũng như khả năng phản ứng của nhóm –SH, tính kỵ nước của các phân tử. Cơ chế tạo gel của protein isolate bao gồm cả 7S và 11S phức tạp hơn rất nhiều so với sự hình thành gel từ một loại protein. Khả năng tạo gel cũng như các tính chất chức năng khác của soy protein thay đổi tùy thuộc vào các thông số công nghệ như nồng độ protein, nhiệt độ và thời gian gia nhiệt, lực ion, pH, sự có mặt và nồng độ của các tác nhân khử. Phản ứng giữa 7S và 11S, đặc biệt là liên kết giữa phân đoạn cơ bản của 11S và phân đoạn β của 7S đẫn đến sự hình thành các kết tủa tan là nhân tố quan trọng trong sự tạo gel của soy protein. Khi đó tỷ lệ 11S/7S và mức độ biến tính của protein là những thông số công nghệ quan trọng. (Nguồn: Heat induced gelling properties of soy protein isolates prepared from different defatted soybean flours) Các tính chất bề mặt Khả năng tạo nhũ: Protein thường được sử dụng như các chất hoạt động bề mặt, có khả năng làm bền hệ nhũ tương thực phẩm nhờ được hấp thụ lên bề mặt phân chia giữa các giọt dầu phân tán và pha nước liên tục, ngăn cản các giọt béo hợp nhất. Một số ứng dụng phổ biến là sử dụng PC và PI trong các sản phẩm thịt nhũ hóa, sốt, xúc xích... Các đặc điểm dùng để miêu tả tính chất nhũ hóa của protein Khả năng nhũ hóa (EC) : lượng dầu được nhũ hóa bởi 1g protein, phụ thuộc vào Khả năng tạo lớp mỏng hấp phụ xung quanh giọt cầu. Khả năng giảm sức căng bề mặt ở bề mặt nước-dầu. Sự ổn định nhũ tương (ES) : khả năng duy trì sự phân tán Hoạt tính nhũ hóa (EA) : diện tích bề mặt tối đa (cm2) trên 1g protein của hệ nhũ tương ổn định. Khả năng ổn định nhũ tương của protein chống lại sự liên kết là kết quả của ít nhất hai quá trình: sự hấp phụ của protein và sự hình thành của những lớp bề mặt chung có tính cơ lý vững chắc. Quá trình sau đóng vai trò chủ yếu trong sự ổn định nhũ tương, trong khi đó sự giảm sức căng bề mặt do sự hấp phụ có vẻ chỉ cần thiết cho sự tạo thành nhũ tương. Khả năng của những protein tương tác với lớp bề mặt ảnh hưởng đến sự tạo thành lớp hấp phụ cơ lý vững chắc, phụ thuộc vào sự ổn định cấu trúc của phân tử protein. Tính chất nhũ hóa của soy protein được mô tả bởi những điểm chính sau: nồng độ nhũ hóa tối thiểu (Cc), diện tích mặt phân cách riêng (Ssp), sự hấp phụ của protein lên mặt phân cách (A) và chiều dài của lớp hấp phụ bề mặt (). Trong dung dịch không có muối, Cc cho globulin 11S cao hơn giá trị của globulin 7S và phân đoạn 2S. Bổ sung lượng nhỏ muối (0.1 mol/l NaCl) làm giảm đột ngột Cc của globulin 11S và các phân đoạn protein khác. Điều đó có thể suy rằng sự tạo thành nhũ tương dễ dàng hơn khi có mặt một lương muối nhỏ là do lớp màng tích điện của globulin 11S. Globulin 11S tạo lớp hấp phụ yếu hơn globulin 7S. Khả năng tạo nhũ và ổn định hệ nhũ tương của 7S nhìn chung cho giá trị cao hơn 11S trong khoảng pH từ 2-10. Hiện tượng tương tự cũng diễn ra với các phân đoạn 7S và 11S được thủy phân một phần bởi HCl. Khả năng nhũ hóa của protein bị đông tụ bởi acid và phân đoạn 7S cho giá trị thấp nhất quan pH 4.5, điều này có liên quan chặt chẽ tới tính tan của protein. Khả năng ổn định nhũ tương của 11S, tuy nhiên, lại cho giá trị thấp nhất tại pH quanh giá trị 7 và không tương ứng với tính tan. Lực phá vỡ hệ nhũ tương của 7S và 11S tăng khi tăng thể tích của pha dầu. Tuy nhiên, lực phá vỡ hệ nhũ tương của 7S bị ảnh hưởng rất ít bởi quá trình xử lý nhiệt protein trong khi lực phá vỡ hệ nhũ tương của 11S lại bị ảnh hưởng đáng kể. Lực phá vỡ hệ nhũ tương của 11S tăng đáng kể khi nồng độ protein tăng. Quá trình xử lý nhiệt dung dịch protein ở 950C trong 5 phút làm tăng lực phá vỡ hệ nhũ tương lên gấp từ 2 đến 4 lần so với khi không xử lý nhiệt. (Nguồn : Emulsifying properties of soy protein: characteristics of 7S and 11S proteins] Khả năng cố định mùi: chế phẩm protein có khả năng liên kết với các hợp chất hương như aldehyde, ketone, rượu, phenol, acid béo... được sử dụng để tạo mùi thịt cho các sản phẩm chay giả thịt, làm tăng hương vị đậm đà cho các món hầm, súp ... Khả năng tạo bọt Với các phân đoạn protein có khối lượng phân tử nhỏ, khả năng hình thành bọt và nhũ tương có thể tăng lên nhờ vào khả năng khuếch tán nhanh đến bề mặt phân chia pha (khí – nước và dầu – nước). Tuy nhiên, các phân đoạn polypeptide quá nhỏ để ổn định được bề mặt phân chia pha, một điều tối cần thiết để hình thành và ổn định hệ phân tán bởi vì polypeptide tại bề mặt phân chia pha có khả năng tương tác kém, tạo thành màng bao có độ nhớt và độ đàn hồi thấp. Khả năng tạo bọt bị ảnh hưởng bởi sự hấp phụ các tác nhân tạo bọt và khả năng nhanh chóng làm giảm sức căng bề mặt. (Nguồn: Interfacial and foaming properties of soy protein and their hydrolysates) Sau quá trình vi lọc, những dòng có khả năng hòa tan, tạo bọt và nhũ hóa cao có chung đặc điểm là giàu phân đoạn 7S. Tại pH 7, khả năng tạo bọt và làm bền bọt của β-conglycinin cao hơn so với glycinin. (Nguồn: Some functional properties of fractionated soy protein isolates obtained by microfiltration) Chương 2 : QUY TRÌNH CÔNG NGHỆ SẢN XUẤT 2.1 Xử lý nguyên liệu soy protein, whey protein 2.2 Sản xuất theo phương pháp truyền thống 2.3 Sản xuất theo phương pháp sử dụng membrane 2.1 Xử lý nguyên liệu Tất cả các nguyên liệu giàu protein có nguồn gốc từ động vật, thực vật hay vi sinh vật đều có thê sử dũng để sản xuất các chế phẩm protein. Hiện nay các nhà sản xuất tập trung vào việc tận dụng những nguồn nguyên liệu giàu protein đang bị lãng phí, những nguồn vẫn còn phổ biến ở ngoài kênh tiêu thụ của con người như huyết thanh sữa, phế liệu cá, các loài cá chưa được sử dụng đúng mức, cũng như hướng đến các nguyên liệu giàu protein có nguồn gốc từ thực vật, giá thành thấp như đậu nành, đậu phộng, hoa hướng dương… để sản xuất ra các chế phẩm protein mang lại hiệu quả kinh tế cao. Hiện nay trên thị trường phổ biến các chế phẩm protein đi từ ba nguồn nguyên liệu chính là đậu nành, whey và cá, chính nhờ giá trị dinh dưỡng cao cũng như tính kinh tế trong sản xuất do chi phí nguyên liệu thấp. 2.1.1 Nguyên liệu soy protein Giới thiệu nguyên liệu đậu nành Đậu nành có tên khoa học là Glycine max merill. Hạt đậu nành chứa khoảng 40% protein, 20% dầu, 15% hemicellulose, còn lại là các thành phần khác như cellulose, saccharose, raffinose … vitamin và khoáng. Con người có thể dễ dàng tiêu hóa được các sản phẩm protein đậu nành. Khoảng 92-100% protein đậu nành được tiêu hóa trong cơ thể người. Bảng 2 : Thành phần hóa học của hạt đậu nành (Nguồn: Liu Shunhu, A study on subunit Groups of Soybean Protein Extracts under SDS-PAGE, J Am Oil Chem Soc, Vol 84, p.793-801) Thành phần hóa học Phần trăm khối lượng (tính trên hàm lượng chất khô) Protein 40 Chất béo 20 Cellulose 4 Hemicellulose 15 Stachyose 3.8 Raffinose 1.1 Saccharose 5 Đường khác (arabinose, glucose, verbacose) 4.1 Vitamin và khoáng 6 Thành phần protein tổng trong hạt đậu nành dao động từ 29.6-50.5% (trung bình là 36-40%). Các nhóm protein đơn giản (%so với tổng protein): albumin (6-8%), globulin (25-34%), glutelin (13-14%), prolamin chiếm lượng nhỏ không đáng kể. Globulin đậu nành được chia thành bốn phân đoạn theo đơn vị lắng Svedberg khi hòa tan trong dung dịch đệm phosphate ở pH 7.6, bốn phân đoạn này bao gồm: 2S (15%), 7S (34%), 11S (41.9%), 15S (9.1%). Phân đoạn 11S và 15S là những protein tinh khiết, chứa glycinin và polymer của glycinin. Phân đoạn 7S thì ít đồng nhất hơn, thành phần chính là β-conglycinin, chiếm tỷ lệ thấp hơn là γ-conglycinin, lipoxygenase, α-amylase và hemagglutenin. Phân đoạn 2S bao gồm chất ức chế trypsin, cytochrome C và α-conglycinin. Glycinin và β-conglycinin là những protein quan trọng nhất và chiếm khoang 87% tổng số protein đậu nành. Chúng có cấu trúc bậc bốn phực tạp và có xu hướng phân ly, kết hợp. Do đó, thành phần và cấu trúc của những protein này phản ánh chứ năng của ccác sản phẩm protein. Bảng 3 : Thành phần protein đậu nành (Nguồn: Liu Shunhu, A study on subunit Groups of Soybean Protein Extracts under SDS-PAGE, J Am Oil Chem Soc, Vol 84, p.793-801) Phân đoạn (S) Hàm lượng (%) Thành phần Phân tử lượng (Da) 2 15 Chất ức chế trypsin 8000-20000 7 35 β-conglycinin β-amylase Lipoxygenase Hemagglutenin 150000 62000 102000 110000 11 40 Glycinin 320000-350000 15 10 Polymerglicin 600000 Xét về mặt giá trị dinh dưỡng, protein đậu nành đứng hàng đầu trong cá