Tổng quan về ngành gia vị thực phẩm ở Việt Nam và trên thế giới

Phần 1:Tổng quan tài liệu CBHD Tiến sĩ Hoàng Quốc Khánh Học viên Hoàng Thụy Phương Linh 1 1.1 CÁC CHẤT GIA VỊ TỰ NHIÊN 1.1.1 Tổng quan về ngành gia vị thực phẩm ở Việt Nam và trên thế giới * Định nghĩa Phụ gia thực phẩm là các chất được bổ sung thêm vào thực phẩm để bảo quản hay cải thiện hương vị hoặc bề ngoài của chúng. Phụ gia thực phẩm đã được sử dụng trong nhiều thế kỷ, gần đây cùng với sự ra đời và phát triển của công nghệ chế biến thực phẩm trong nửa sau thế kỷ 20, nhiều phụ gia thực phẩm cả tự nhiên lẫn nhân tạo đã được giới thiệu và ứng dụng rộng rãi hơn. * Ngành gia vị thực phẩm trên thế giới và ở Việt Nam Gia vị thực phẩm là một nguồn lợi lớn của các thương nhân nhiều nước trên thế giới như Trung Quốc, Hy Lạp, La Mã. Hàng năm trên thế giới xuất khẩu khoảng 450.000 tấn các loại gia vị, trong đó Ấn Độ chiếm khoảng 200.000 tấn, chiếm khoảng 44% tỉ lệ xuất khẩu toàn thế giới. Đối với một số nước như Nhật, Ấn Độ.. gia vị không chỉ được sử dụng trong nấu ăn mà còn được dùng để ngăn ngừa, chữa bệnh và dùng làm chất bảo quản. Cùng với sự phát triển trên thế giới, ngành gia vị thực phẩm ở Việt Nam cũng phát triển rất nhanh chóng, cả về số lượng và tính đa dạng chủng loại sản phẩm. Nhiều loại gia vị góp phần tăng dinh dưỡng, tăng mùi thơm, tăng tính đậm đà hương vị được ưa chuộng sử dụng vào các món ăn, nước giải khát, thực phẩm dinh dưỡng, cho người lớn, trẻ em và bao gồm cả thức ăn cho gia súc, gia cầm. 1.1.2 Tính chất cảm quan tạo mùi vị của acid amin [3] Acid amin tham gia vào việc tạo mùi cho các sản phẩm giàu protein đã qua xử lý bằng quá trình thủy phân. Loại vị của acid amin phụ thuộc vào cấu trúc không gian, dạng L có vị đắng, dạng D có vị ngọt, acid amin có gốc R mạch vòng có cả vị ngọt và vị Phần 1:Tổng quan tài liệu CBHD Tiến sĩ Hoàng Quốc Khánh Học viên Hoàng Thụy Phương Linh 2 đắng. Cường độ vị phụ thuộc vào giá trị “ ngưỡng nồng độ “ ( nồng độ thấp nhất có thể cảm nhận sự có mặt của acid amin). Ngưỡng này lại phụ thuộc vào tính kỵ nước của gốc R trong phân tử acid amin. L-tryptophan và L-tyrosine có vị đắng nhất. L-glutamic acid ở nồng độ cao cho vị ngọt của thịt, ở nồng độ thấp là chất tăng vị cho sản phẩm thực phẩm. Bảng 1.1 Vị của một số acid amin ( trong dung dịch nước ở pH 6-7) Dạng L Dạng D Acid amin Vị Ngưỡng cảm nhận (mmol/l) Vị Ngưỡng cảm nhận (mmol/l) Alanine ngọt 12-18 ngọt 12-18 Agrinine đắng Trung dung Asparagine Trung dung Ngọt Acid aspartic Trung dung Trung dung Cystine Trung dung Trung dung Glutamine Trung dung Trung dung Acid glutamic Vị nước thịt Trung dung Glucine* Ngọt 25-35 Histidine đắng 45-50 ngọt 2- 4 Phần 1:Tổng quan tài liệu CBHD Tiến sĩ Hoàng Quốc Khánh Học viên Hoàng Thụy Phương Linh 3 Isoleucine đắng 10-12 ngọt 8 -12 Leucine đắng 11-13 ngọt 2-5 Lysine Ngọt đắng 80-90 ngọt Methionine Vị lưu huỳnh Vị lưu huỳnh và vị ngọt 4-7 Phenylalanine đắng 5-7 ngọt 1-3 Proline Ngọt đắng 27 – 40 25-27 Trung dung Serine ngọt 25-35 ngọt 30 – 40 Threonine ngọt 35 - 45 ngọt 40 – 50 Tryptophan đắng 4 - 6 ngọt 0,2 – 0,4 Tyrosine đắng 4 - 6 ngọt 1 – 3 Caffeine đắng 1 – 1,2 * Glysine không có dạng đồng phân quang học 1.1.3 Phản ứng tạo acid amin để tăng giá trị sinh học của thực phẩm Giá trị sinh học của protein (g protein tạo ra trong cơ thể từ 100g protein thực phẩm) được đánh giá bằng thành phần và tỉ lệ các acid amin không thay thế, khả năng tiêu hóa cũng như sẵn có của protein. Giá trị sinh học cao nhất được tìm thấy ở hỗn hợp thực phẩm chứa 35% trứng và 65% protein khoai tây. Protein từ ngũ cốc và các loại thực vật khác thường thiếu lysine, sữa bò và thịt thiếu methionine, lúa mì và lúa mạch thiếu threonine trong khi casein ( protein sữa), protein từ bắp và gạo lại thiếu tryptophan. Phần 1:Tổng quan tài liệu CBHD Tiến sĩ Hoàng Quốc Khánh Học viên Hoàng Thụy Phương Linh 4 Do protein thực phẩm thường thiếu cả về mặt số lượng và chất lượng tại nhiều nơi trên thế giới, nên việc tăng cường giá trị sinh học của thực phẩm bằng cách bổ sung thêm các acid amin thiết yếu là hết sức cần thiết. Trên thế giới, acid amin được sản xuất nhiều nhất hiện nay là acid L – glutamic và MSG ( monosodium glutamate – một chất tăng vị hay còn gọi là mì chính ). Ngoài ra còn có lysine và methionine. Các phương pháp sản xuất acid amin được sử dụng bao gồm tổng hợp bằng con đường hóa học, lên men từ vi sinh vật, gần đây áp dụng nhiều phương pháp tách từ dịch thủy phân protein, tổng hợp enzyme. Bảng 1.2 Tăng cường giá trị sinh học ( PER*) của một số thực phẩm chứa protein nhờ bổ sung các acid amin Được bổ sung Nguồn protein Chưa bổ sung 0,2% Lys 0,4% Lys 0,4 % Lys 0,2% Thr 0,4% Lys 0,07% Thr 0,4% Lys 0,07% Thr 0,2% Thr Casein (đối chứng) 2,50 Bột mì 0,65 1,56 1,63 2,67 Bắp 0,85 1,08 2,50 2,59 PER được tính bằng tỉ lệ giữa tăng trọng nhận được (g, thử trên chuột) trên lượng protein (g) ăn vào. 1.1.4 Tính chất của peptide Tương tự như các acid amin, trong dung dịch nước, tùy thuộc vào điều kiện pH, các peptide cũng có thể phân ly ở dạng cation, anion hoặc trung tính với hằng số phân ly đặc trưng pK và điểm đẳng điện pI. Phần 1:Tổng quan tài liệu CBHD Tiến sĩ Hoàng Quốc Khánh Học viên Hoàng Thụy Phương Linh 5 Tính acid của nhóm carboxyl và tính base của nhóm amine ở peptide thấp hơn so với acid amin tự do. Dipeptide của acide aspartic có vị ngọt được tìm thấy năm 1969. Kết quả nghiên cứu cấu trúc không gian cho thấy có mối quan hệ giữa vị ngọt của peptide này và cấu trúc D của acid amin. Ngoại trừ dipeptide của acid aspartic có vị ngọt, các peptide còn lại có vị đắng hoặc có vị trung dung. Một vài acid amin có vị mặn và được sử dụng thay cho muối NaCl. Nói chung, vị của peptide không phụ thuộc cấu hình không gian L hoặc D như acid amin. Cường độ vị cũng phụ thuộc vào tính kỵ nước của các gốc R và không phụ thuộc vào trình tự (sequence) của acid amin. Vị đắng của peptide có thể xuất hiện khi thủy phân một phần protein. Phomai khi chín chưa hoàn hảo có thể bị đắng, chính vì vậy, cần chú ý khi sử dụng enzyme trong biến tính protein. 1.1.5 Một số peptide đặc biệt Peptide có nhiều trong tự nhiên và thường có hoạt tính sinh học như các hormone, antibiotic, toxin… Glutathione là peptide của acid glutamic, có nhiều trong động vật, thực vật và vi sinh vật. Nó có vai trò trong việc vận chuyển các acid amin, tham gia vào nhiều phản ứng oxy hóa khử, tham gia vào liên kết với gluten lúa mì qua các cầu thiol- disulfide. Carnosine, anserine, balenine là các peptide chứa các acid β-amin, β-alanine liên kết với L - histidine. Carnosine có trong thịt bò, anserine có nhiều trong thịt gà còn balenine có trong thịt cá voi. Các loại peptide này thường được sử dụng trong các phép phân tích hóa học để xác định các dịch chiết từ thịt cá. Vai trò sinh lý của các loại peptide này hiện nay chưa được xác định rõ ràng, có thể Phần 1:Tổng quan tài liệu CBHD Tiến sĩ Hoàng Quốc Khánh Học viên Hoàng Thụy Phương Linh 6 chúng đóng vai trò hồi sinh các cơ bị mệt, vận chuyển các thông tin thần kinh nhận thức về mùi… Nisine là một peptide được tạo ra bởi chủng Streptococcus lactic. Nó có chứa nhiều acid amin lạ trong thành phần, là chất ức chế các hoạt động của các vi khuẩn gram dương như Streptococcus, Bacillus, Clostridium và một số vi khuẩn yếm khí khác. Nisine được phép sử dụng như chất bảo quản trong thực phẩm, ví dụ bảo quản phomai khỏi các quá trình lên men yếm khí như lên men butyric, bảo quản các đồ hộp rau quả. Lysine peptide được tạo thành từ L-lysine và các acid amin khác, nó có vai trò ngăn cản hiện tượng nâu hóa do phản ứng Maillard và được sử dụng trong các sản phẩm giàu đường cần qua chế biến nhiệt. 1.1.6 Tính chất dinh dưỡng của protein Chức năng đầu tiên của protein có mặt trong thực phẩm là cung cấp các acid amin và nitơ để tổng hợp protein và các hợp chất nitơ khác của cơ thể. * Tiêu hóa và sự hấp thu dinh dưỡng protein Protein thực phẩm được phân giải ở bộ máy tiêu hóa bởi các enzyme phân giải protein, đầu tiên là pepsin trong dịch dạ dày và sau đó bởi protease tiết ra ở các tuyến tụy (pancrease như trypsin, chymotrypsin, carboxypeptidase…) và từ các tế bào màng nhày thành ruột (như aminopeptidase, dipeptidase…) Các acid amin tự do và các peptide ngắn được hấp thu và đi qua các tế bào hình lông ở thành ruột. Phần lớn các peptide được hấp thụ sẽ được thủy phân ở bên trong các tế bào thành ruột. Các acid amin được hấp thụ sẽ được di chuyển về gan và sau đó tham gia vào quá trình chuyển hóa. Phần 1:Tổng quan tài liệu CBHD Tiến sĩ Hoàng Quốc Khánh Học viên Hoàng Thụy Phương Linh 7 * Đồng hóa và dị hóa Protein cơ thể (khoảng 10-12kg/người 70kg) liên tục bị phân giải thành các acid amin và do đó cần một lượng protein tương ứng tái tổng hợp ( còn gọi là đồng hóa). Quá trình tái tổng hợp xảy ra nhanh (từ 3 - 4 ngày đối với các mô gan, màng nhày ruột và chậm hơn đối với mô cơ, collagen của xương và các mô liên kết ( có thể nhiều tháng). Dự trữ acid amin tự do trong huyết tương, trong các mô, sẵn sàng cho việc tổng hợp protein cho cơ thể, được cung cấp bởi protein thực phẩm bị phân giải qua quá trình dị hóa protein của cơ thể. Quá trình dị hóa protein xảy ra trước tiên ở mức độ tế bào, bởi sự thủy phân của các protease khác nhau (cathepsine) cố định trong các lysosom. Sự đổi mới protein là cần thiết sao cho hàm lượng của các protein hoạt động sinh học được điều chỉnh theo nhu cầu của cơ thể. Do thường không có sự đồng bộ hoàn toàn về thời gian và/ hoặc không gian giữa đồng hóa và dị hóa protein nên các acid amin tự do có mặt với một lượng thừa trong một thời điểm nào đó và sẽ được phân giải theo con đường chuyển hóa glucid để tạo ra năng lượng. Khoảng 3% protein cơ thể (4-5g/kg thể trọng) được đổi mới trong một ngày. Sự đổi mới này giảm theo chiều tăng của tuổi: 20g/kg thể trọng/ngày ở trẻ mới sinh, 7g/kg thể trọng/ngày ở trẻ một tuổi và 3-5g/kg thể trọng/ngày ở người lớn. 1.1.7 Tính chất chức năng của protein Protein có thể có mặt trong thực phẩm ở trạng thái rắn hoặc lỏng, dạng thuần nhất hoặc hỗn hợp. Nó là hợp phần có sẵn hoặc đưa vào để tạo giá trị dinh dưỡng, tạo hình và tạo kết cấu đặc trưng cho thực phẩm. Trong các điều kiện Phần 1:Tổng quan tài liệu CBHD Tiến sĩ Hoàng Quốc Khánh Học viên Hoàng Thụy Phương Linh 8 công nghệ nhất định, protein có thể tương tác với nhau, với nước, glucid, lipid để tạo ra độ đặc, độ dẻo, độ trong, tạo bọt, tạo độ xốp cho sản phẩm. Các tính chất chức năng (áp dụng cho một thành phần thực phẩm) là các tính chất không phải dinh dưỡng, có ảnh hưởng đến tính khả dụng của thành phần đó trong một thực phẩm tạo đặc tính cảm quan (trước hết là cấu trúc), trạng thái vật lý của thực phẩm trong chuyển hóa, chế biến, bảo quản. Các tính chất chức năng của protein chính là các tính chất hóa lý tạo nên các đặc tính mong muốn của thực phẩm chứa protein. Các tính chất chức năng của protein được chia thành 3 nhóm: - Hydrat hóa (phụ thuộc vào liên kết protein – nước) như: khả năng hút ẩm, giữ nước, trương nở, dẻo dính (adhession), phân tán, hòa tan và tạo độ nhớt… - Các tính chất do liên kết giữa protein – protein như khả năng đông tụ, kết tủa, tạo gel và tạo các cấu trúc khác (như tạo sợi, tạo màng, tạo bột nhão…) - Các tính chất bề mặt liên quan đến sức căng bề mặt như khả năng tạo nhũ tương, tạo bọt… Tuy nhiên các nhóm tính chất này cũng không có ranh giới phân chia dứt khoát, như khả năng tạo gel liên quan đến phản ứng protein- protein và cả protein – nước. Thông thường, người ta rất khó dự đoán các tính chất chức năng của protein dựa vào các đặc tính cấu trúc của nó mà phải xác định bằng thực nghiệm. Phần 1:Tổng quan tài liệu CBHD Tiến sĩ Hoàng Quốc Khánh Học viên Hoàng Thụy Phương Linh 9 Bảng1.3 Tính chất chức năng của Protein và ứng dụng của chúng trong thực phẩm Tính chất Ứng dụng Hòa tan Đồ uống, canh soup, bột gia vị hòa tan Hydrat hóa Bột nhào ( bánh), thịt bằm Độ nhớt Các dạng đồ uống, bột nhào Tạo gel Giò chả, đậu hủ, bột nhào, phomai, đồ ăn nhẹ, dạng gel… Nhũ hóa Sữa đồng hóa, bơ, kem, mayonaise, cà phê sữa, trộn salat, xúc xích… Tạo bọt Bọt bia, kem, bánh xốp… Tạo kết cấu Các sản phẩm thịt giả từ protein thực vật 1.1.8 Giá trị protein của các thực phẩm Giá trị protein của một thực phẩm được đánh giá dựa trên khả năng thỏa mãn người tiêu dùng về nhu cầu nitơ và các acid amin, đảm bảo duy trì và phát triển cơ thể thích hợp. Khả năng này phụ thuộc vào nhiều yếu tố. * Hàm lượng protein Một số thức ăn chứa ít hơn 3% protein như khoai mì, khoai lang, khoai tây không thể đáp ứng nhu cầu protein cho người ngay cả khi lượng thức ăn đưa vào vượt quá nhu cầu nhiệt lượng. Chế độ ăn bao gồm lúa gạo, bột mì (8-10% protein) có thể đảm bảo được nhu cầu tối thiểu protein cho người lớn (về số lượng) và cả về nhiệt lượng. * Chất lượng protein Chất lượng, giá trị hoặc cân bằng của một protein thực phẩm phụ thuộc vào bản chất và số lượng các acid amin có trong protein và hệ số sử dụng protein đó của cơ thể. Protein cân bằng hoặc chất lượng cao chứa các acid amin Phần 1:Tổng quan tài liệu CBHD Tiến sĩ Hoàng Quốc Khánh Học viên Hoàng Thụy Phương Linh 10 không thay thế theo một tỷ lệ thích hợp đối với nhu cầu của cơ thể. Trên ý nghĩa đó, nói chung protein động vật có chất lượng cao hơn protein thực vật. Protein hạt ngũ cốc thường nghèo lysine, trong một số trường hợp còn thiếu cả tryptophan và threonine. Các hạt có dầu thiếu methionine và lysine còn các loại đậu thường nghèo methionine. Khi thành phần các acid amin không thay thế sai khác nhiều so với chuẩn lý tưởng, protein sẽ không cân bằng về acid amin. Nếu không có sự phối hợp, điều chỉnh, sử dụng chỉ riêng loại protein này sẽ có hệ số sử dụng các acid amin thấp, trẻ em chậm lớn, dễ mẫn cảm với bệnh tật… Chất lượng protein được đánh giá trên một số chỉ tiêu sau: 1) PER (protein efficiency ratio) được tính bằng tỉ lệ tăng trọng nhận được (g) thử trên chuột trên lượng (g) protein sử dụng, theo công thức: 2) PV (biological valance): % nitơ được hấp thụ và cố định trong cơ thể chỉ số này phản ánh cân bằng acid amin không thay thế qua sự tiêu hóa protein được hấp thụ. 3) NPU (net protein utilisation): % protein (hoặc nitơ) đưa vào được cố định trong cơ thể Tăng trọng nhận được (g) PER= ---------------------------------------- Khối lượng protein sử dụng (g) Protein cơ thể – Protein cơ thể (với chế độ ăn không protein) NPU=------------------------------------------------------------------------- x 100% Protein đưa vào Urea-N (chế độ ăn không protein)+N cân bằng PV=------------------------------------------------------------- x 100% N đưa vào Phần 1:Tổng quan tài liệu CBHD Tiến sĩ Hoàng Quốc Khánh Học viên Hoàng Thụy Phương Linh 11 Bảng1.4 Giá trị sinh học của một số protein thực phẩm Giá trị sinh họcNguồn Protein PV NPU PER Thiếu Acid amin Trứng gà 94 93 3,9 Sữa bò 84 81 3,1 Met Cá 76 80 3,5 Thr Thịt bò 74 67 2,3 Met Khoai tây 73 60 2,6 Met Đậu nành 73 61 2,3 Met Gạo 64 57 2,2 Lys, Tyr Đậu 58 38 1,5 Met Bột mì 52 57 0,6 Lys, Thr 1.1.9 Các nucleotide tạo hương vị * GMP Guanosine 5’monophosphate, còn gọi là 5'-guanidylic acid hoặc guanylic acid và được viết tắc là GMP, là một nucleotide được tìm thấy trong RNA. Nó là ester của phosphoric acid với nucleoside guanosine. GMP chứa nhóm phosphate, đường pentose ribose, và nucleobase guanine. Guanosine monophosphate thường được sản xuất từ cá khô hoặc thủy sản nước ngọt phơi khô. Các loại muối của guanosine monophosphate như disodium guanylate (E627), dipotassium guanylate (E628) và calcium guanylate (E629), là những chất bổ sung vào thực phẩm sử dụng như các chất gia tăng mùi thơm. Nó thường được sử dụng để gia tăng hương vị cùng với glutamic acid (monosodium Phần 1:Tổng quan tài liệu CBHD Tiến sĩ Hoàng Quốc Khánh Học viên Hoàng Thụy Phương Linh 12 glutamate, MSG). Vì giá thành hơi cao hơn một chút, nên GMPõ ít được sử dụng phổ biến như glutamic acid. Disodium guanylate thường được thêm vào thức ăn kết hợp với disodium inosinate; tạo thành phức disodium 5'-ribonucleotides. Disodium guanylate hay được bổ sung vào mì ăn liền, vẩûy khoai tây, các loại snack, gạo thơm, rau quả đóng hộp và nước soup đóng hộp. Hình 1.1 Cấu trúc phân tử của Guanosine Monophosphate * AMP Adenosine monophosphate (AMP), hay còn gọi là 5'-adenylic acid, là nucleotide được tìm thấy trong RNA. Nó là ester của phosphoric acid và nucleoside adenosine. AMP chứa một phosphate, đường ribose, và nucleobase adenine. AMP có thể được tạo ra trong quá trình sinh tổng hợp ATP bởi enzyme adenylate kinase bằng cách kết hợp 2 phân tử ADP : Phần 1:Tổng quan tài liệu CBHD Tiến sĩ Hoàng Quốc Khánh Học viên Hoàng Thụy Phương Linh 13 2 ADP → ATP + AMP Hoặc AMP có thể được sản xuất bằng cách thủy phân một liên kết cao năng của ADP: ADP → AMP + Pi AMP cũng có thể được tạo thành bằng phản ứng thủy phân ATP thành AMP và pyrophosphate: ATP → AMP + PPi Khi RNA bị phân hủy trong các quá trình sống tạo các nucleoside monophosphates, trong đó có adenosine monophosphate. AMP có thể chuyển hóa thành IMP bởi enzyme myoadenylate deaminase, giải phóng một nhóm amonia. Trong quá trình dị hóa, adenosine monophosphate có thể chuyển hóa thành uric acid và được đào thải ra khỏi cơ thể. Hình 1.2 Cấu trúc phân tử của Adenosine Monophosphate Phần 1:Tổng quan tài liệu CBHD Tiến sĩ Hoàng Quốc Khánh Học viên Hoàng Thụy Phương Linh 14 * IMP Inosine 5’ monophosphate (IMP) hay Inosinic acid là một nucleoside monophosphate. IMP là một thành phần quan trọng trong